Porathら(1)によって開発された固定化金属イオン親和性クロマトグラフィー(IMAC)は、特定のタンパク質残基(ヒスチジン、システイン、そしてある程度はトリプトファン)と遷移金属の陽イオンとの相互作用に基づいている。 銅キレート樹脂は、6xヒスチジンタグを含む銅イオン(2-3)と会合するタンパク質の精製用に特別に設計されている。
銅(Cu2+)を利用した固定化金属アフィニティークロマトグラフィー(IMAC)樹脂は、6xヒスチジンタグ付きタンパク質の精製に使用されます。
この樹脂は、タンパク質の精製に使用される一般的なタグである6つのヒスチジン残基(6x His)に結合します。樹脂はイミノ二酢酸塩と6%架橋アガロースビーズから構成されています。イミノ二酢酸は20-40μモルCu2+/ml樹脂の容量で二価銅イオンと結合する。タンパク質結合能は、樹脂1mlあたり50mg以上のタンパク質である。 mlの樹脂に50kDaの6XHisタグ付きタンパク質が100mg以上結合することを実証した。
固定化ニッケル、コバルト、亜鉛キレート樹脂もご利用いただけます。 コバルトは最も選択性が高く、亜鉛、ニッケル、銅の順に選択性が高くなりますが、負荷容量が最も低くなります。 銅が最も負荷容量が高く、ニッケル、亜鉛の順となる。
特定の結合/洗浄/溶出バッファーが利用可能です。
特徴
6xHisタンパク質を含む銅結合タンパク質の精製用
高容量:>50mg/ml以上
リガンド密度:20-40μモルCu2+ /ml樹脂
ビーズ構造:6%架橋アガロース
用途
銅結合タンパク質のアフィニティー精製
6xHisタグを持つタンパク質のアフィニティー精製
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