Reagente IgG MO22196

para western blotpara imunofluorescênciapara imunocitoquímica

A PEA-15 foi originalmente isolada como uma proteína de baixo peso molecular importante de astrócitos estriatais embrionários de ratinho cultivados em cultura celular. Três manchas em géis 2D com um peso molecular aparente de 15kDa e ponto isoelétrico 5,1-5,3 demonstraram ser formas diferentes de uma proteína. A proteína foi serina fosforilada num local pela proteína quinase C, tanto in vivo como in vitro, e a proteína foi designada "fosfoproteína enriquecida em astrócitos de 15kDa", ou seja, PEA-15. A clonagem e sequenciação subsequentes revelaram uma proteína bem conservada em termos de sequência entre o rato e o ser humano e que era fortemente expressa no cérebro. Independentemente disso, verificou-se que a mesma proteína se encontrava sobre-expressa em fibroblastos e tecidos de doentes diabéticos, pelo que foi designada "proteína enriquecida na diabetes" ou PED. Estudos imunocitoquímicos mostraram que a proteína estava fortemente expressa nos astrócitos e em certos neurónios do SNC de ratinhos, embora esteja expressa em níveis mais baixos de forma ubíqua. Foi demonstrado que a PEA-15 interage com a quinase regulada por sinal extracelular e regula a entrada nuclear desta proteína, tendo sido descritas várias outras interacções importantes com outras proteínas envolvidas na regulação da apoptose, do metabolismo da glicose e do crescimento celular. O MCA-4D2 foi produzido contra uma construção recombinante de PEA-15 de comprimento total expressa e purificada a partir de E. coli.